1a f, Mm a – Eppendorf BioSpectrometer kinetic Manuel d'utilisation

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Procédés d'évaluation

Eppendorf BioSpectrometer

®

kinetic

Français (FR)

Si vous avez entré le nombre de bases ou de paires de bases par molécule d'acide nucléique au lieu de la
masse molaire relative dans

More calculations, MM est sera calculé à partir du nombre de bases ou paires

de bases :

Pour

dsDNA :

Pour

ssDNA, RNA, Oligo :

MM = masse molaire relative calculée ; unité : kDa

bp = nombre de paires de bases saisi par molécule

b = nombre de bases saisi par molécule

12.5.4

Calcul du facteur pour la protéine dans "General Method Parameter"

Cette section ne s'applique qu'au calcul du composant de la protéine dans les groupes

Dye labels et

Proteins direct UV. Ici, le composant de la protéine est sélectionné dans les paramètres (voir Paramètres
des méthodes à la page 39)
. Le composant de la protéine est liй а un facteur qui est saisi dans la fonction
General Method Parameter/Proteins pour chaque protéine. Au lieu du facteur, vous pouvez également
saisir soit

A

0,1%

soit le coefficient d'absorbance plus la masse molaire de la protéine. Dans ce cas, le

facteur sera calculé comme suit :

F = facteur de la protéine ; unité: g/L.

A

0,1%

= absorbance de la protéine à une concentration de 0,1

% (1 g/L).

Le coefficient d'absorbance molaire et la masse molaire relative de la protéine serviront au calcul de,

A

0,1%

:

ε

P

= coefficient d'absorbance molaire de la protéine ; unité : cm

-1

M

-1

.

MM

P

= masse molaire relative de la protéine ; unité : Da (saisie dans

General Method Parameter en kDa).

• Pour

dsDNA, la concentration molaire est calculée avec une acide nucléique à double brin.

Pour les méthodes

ssDNA, RNA et Oligo, on supposera une acide nucléique à simple brin.

• Pour les méthodes qui ont été reprogrammées dans le groupe principal Routine, groupe

Nucleic acids via <New Method>, la concentration molaire sera toujours calculée à partir
d'acides nucléiques à double brin.

%

1

.

0

1

A

F

P

P

P

MM

A

H

%

1

.

0

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